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重点实验室欧阳敏教授研究成果登上国际顶级期刊Cell

发布时间:2020年03月13日 09:40    点击率:135

2020年3月13日,省部共建生物催化与酶工程国家重点实验室欧阳敏教授在国际顶级期刊《Cell》上发表题为“Liquid-liquid phase transition drives intra-chloroplast cargo sorting ”《液-液相分离调控叶绿体蛋白的运输和分选》的研究论文。该论文由我重点实验室,中科院植物研究所以及河南大学共同完成,欧阳敏教授为本文唯一第一作者,科院植物研究所张立新教授为通讯作者。这是重点实验室研究人员首次以第一作者身份在《Cell》上发表研究论文(见图1)。

图1论文封面

光合作用是地球上最大规模地利用太阳能,把二氧化碳和水合成为有机物,并放出氧气的过程。叶绿体是植物光合作用场所。叶绿体是由光合细菌共生演变而来的,在光合作用及其他多种重要生理过程中发挥着关键性的作用。叶绿体的半自主性,95%叶绿体蛋白是由核基因编码的,胞质合成为前体后,通过叶绿体外被膜和内被膜上的转运通道将蛋白质转入叶绿体的不同区域才能使叶绿体行使光合功能。然而一直以来科学家们对于将核编码叶绿体蛋白在跨过叶绿体被膜之后,是如何被分选,穿过拥挤的基质空间,并精确的靶定到特异性的类囊体膜受体复合物的分子机制依然不清楚。

该研究发现了位于叶绿体基质的关键蛋白转运分选因子STT1与STT2,阐明了双精氨酸依赖转运途径的底物如何识别、分选以及如何转运靶定到双精氨酸依赖转运途径的分子机制。STT1与STT2蛋白都包含N端的IDR (intrinsically disordered region) 结构域与C端的ankyrin repeat结构域。STT1与STT2能够依赖于ankyrin repeat结构域的相互作用形成一个椭圆球状异源二聚体结构,而STT1与STT2的IDR区域分别含有保守的WEEPD基序与LVP-W基序,识别底物信号肽的双精氨酸(RR)基序与疏水结构域(H domain)。研究表明底物结合激活STT复合物进一步的组装相分离形成浓缩的液滴。STT-底物相分离液滴协助底物穿过叶绿体基质从而靶定到类囊体膜。而Hcf106能够抑制STT的相分离从而释放底物,完成底物的正确运输与装配。这种方式可能既能确保底物折叠,同时保持底物信号肽的活性便于被下游Tatc/Hcf106通道识别,阻碍STT-Hcf106结合会阻断Tat底物的运输,影响植物光合作用从而导致植物致死的表型。该研究首次发现了相分离调控叶绿体蛋白的运输,从而调控叶绿体生成和光合作用。同时该研究强调了相分离调控蛋白运输是在所有物种都存在的普遍机制。因此该研究同时拓展了相分离与蛋白运输的研究领域,也为研究细胞是如何精确调控其各种生理活动拓展了思路(见图2)。


图2.图解摘要

据悉,欧阳敏教授于2019年1月加盟湖北大学生命科学学院、省部共建生物催化与酶工程国家重点实验室。欧阳敏教授以高等植物叶绿体及其光合作用的生物学机制与调控机理为主要研究对象,通过分离与鉴定参与光合催化酶的组装与转运的分子伴侣蛋白,从多个层面对叶绿体生物发生与光合作用分子机制展开深入研究,并获得了创新性发现。比如,通过研究发现了光合酶中捕光色素蛋白复合物的转运的关键性分选因子LTD,并揭示了其转运的分选机制;发现了叶绿体光合酶中ATPase复合物生物合成的关键性的装配型因子PAB,阐明了叶绿体不同来源的ATPase亚基是如何转运并精确装配的分子机制;首次发现了四聚体模块的Deg蛋白酶Deg9,对Deg9蛋白酶催化机制研究在植物激素、环境信号以及叶绿体生物发生之间建立了一种新的分子关联。其研究成果多次发表在Nature Communication, PNAS,Nature Plants等国上际权威期刊上。

论文链接:https://doi.org/10.1016/j.cell.2020.02.045